Los chaperones o chaperoninas son proteínas que ayudan a otras proteínas a colapsarse durante las situaciones estresantes y lo hace desplegando un largo brazo de sustento que las envuelve, según ha demostrado un equipo investigador encabezado por la Universidad de Michigan.
Cuando el estrés ha pasado, la chaperona repliega su brazo, lo cual permite que ambas proteínas se reagrupen y vuelvan a la vida normal dentro de la célula.
“El nuevo estudio ilustra cómo la flexibilidad ayuda a las proteínas, que son cruciales para la mayoría de las tareas necesarias para que existan las células, para que se desempeñen bien bajo condiciones estresantes”, dijo la bióloga molecular de la UM, Ursula Jacob, autora senior de un artículo sobre este tema que se publicó el 1 de marzo en la versión de Internet de la revista Cell.
La función de una proteína depende de su forma y la forma de una proteína depende de cómo se pliega en complejas configuraciones tridimensionales. Las chaperonas moleculares son más conocidas porque ayudan en el proceso de plegado de las proteínas.
La mayoría de las chaperonas moleculares están activas solamente cuando están plegadas estrechamente. Pero los científicos de la Universidad de Michigan descubrieron recientemente que ciertas proteínas, específicas en el estrés, se tornan en chaperonas activas solamente cuando están parcialmente desplegadas y pierden parte de su estructura. Este descubrimiento contraría todas las presunciones más comunes acerca de las chaperonas moleculares.
En el artículo de Cell, el equipo encabezado por Jakob describe cómo funciona una de estas proteínas, la Hsp33, que ayudan específicamente en el estrés.
Cuando el estrés ha pasado, la chaperona repliega su brazo, lo cual permite que ambas proteínas se reagrupen y vuelvan a la vida normal dentro de la célula.
“El nuevo estudio ilustra cómo la flexibilidad ayuda a las proteínas, que son cruciales para la mayoría de las tareas necesarias para que existan las células, para que se desempeñen bien bajo condiciones estresantes”, dijo la bióloga molecular de la UM, Ursula Jacob, autora senior de un artículo sobre este tema que se publicó el 1 de marzo en la versión de Internet de la revista Cell.
La función de una proteína depende de su forma y la forma de una proteína depende de cómo se pliega en complejas configuraciones tridimensionales. Las chaperonas moleculares son más conocidas porque ayudan en el proceso de plegado de las proteínas.
La mayoría de las chaperonas moleculares están activas solamente cuando están plegadas estrechamente. Pero los científicos de la Universidad de Michigan descubrieron recientemente que ciertas proteínas, específicas en el estrés, se tornan en chaperonas activas solamente cuando están parcialmente desplegadas y pierden parte de su estructura. Este descubrimiento contraría todas las presunciones más comunes acerca de las chaperonas moleculares.
En el artículo de Cell, el equipo encabezado por Jakob describe cómo funciona una de estas proteínas, la Hsp33, que ayudan específicamente en el estrés.
La Hsp33 es una proteína bacterial que se despliega parcialmente y se torna activa cuando se expone a oxidantes como la lejía (hipoclorito de sodio). La Hsp33 ayuda a que otras proteínas sobrevivan el despliegue proteínico inducido por la lejía y, al hacerlo, torna a la bacteria resistente a este poderoso oxidante.
Las chaperonas Hsp33 impiden que otras proteínas que se despliegan formen grandes grumos destructivos de proteína inactiva que pueden matar a la bacteria. En concierto con otras chaperonas la Hsp33 ayuda así a que las proteínas “abrazadas” recuperen su estructura una vez que ha pasado el estrés.
Las chaperonas Hsp33 impiden que otras proteínas que se despliegan formen grandes grumos destructivos de proteína inactiva que pueden matar a la bacteria. En concierto con otras chaperonas la Hsp33 ayuda así a que las proteínas “abrazadas” recuperen su estructura una vez que ha pasado el estrés.
“La forma en que operan estas proteínas tiene sentido ya que pueden responder muy rápidamente a las condiciones que despliegan a otras proteínas”, dijo Jakob, profesora en el Departamento de biología Molecular, Celular y de Desarrollo en el Colegio de Literatura, Ciencia y las Artes, y profesora asociada en el Departamento de Química Biológica de la Escuela de Medicina de la UM. “Pero esto también plantea varios interrogantes: ¿cómo pueden funcionar las proteínas mientras están parcialmente desplegadas? Y, dado que están desordenadas ¿cómo puede proporcionar orden a las otras proteínas?”.
Los investigadores de la UM han descubierto que la Hsp33 emplea astutamente sus propias regiones parcialmente desplegadas para conectarse con las otras proteínas que están desplegándose y así las protege.
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